Pirminės struktūros baltymo

Baltymo struktūra gali būti atstovaujamos vieną iš keturių variantų. Kiekvienas variantas turi savų ypatumų. Taigi, yra ketvirtinis, trigubi, antrinės ir pirminės struktūros baltymas.

Paskutinis šio lygio sąrašo yra linijinis polipeptidas, grandinės amino rūgščių. Amino rūgštys sujungtos peptidų obligacijų. Pirminės struktūros baltymo yra paprasčiausias lygio organizavimo molekulių. Iki kovalentinis peptidų obligacijų tarp alfa-amino grupė viena amino rūgštis, ir alfa-karboksilo grupė dar molekulė užtikrina aukštą stabilumą.

Į formavimas peptidų obligacijų ląstelėse aktyvuojamas pirmasis karboksilo grupė. Po to, kai ryšys yra su amino grupės. Maždaug toje pačioje laboratorijoje atliekami polipeptidas sintezė.

Peptidas jungtis, kuri yra kartojimo laiko vienetą polipeptido grandinės turi daug funkcijų, skaičių. Pagal šių funkcijų įtaką ne tik sudaryti pagrindinę struktūrą baltymų. Jie turi įtakos tiek didesnes organizacines lygius polipeptido grandinės. Tarp pagrindinis skiriamasis savybės izoliuotas coplanarity (gebėjimas visi atomai, kurie yra įtraukti į peptidas grupė toje pačioje plokštumoje) su pagarba pakaitai Trans-N-C ryšius, turtas egzistuoja 2 rezonanso formos. Ypatumai ir peptidinę jungtį taip pat apima gebėjimą formuoti vandenilinius ryšius. Kur kiekvienas iš grupės, peptidas gali būti suformuota iš dviejų vandenilio ryšių su kitomis grupėmis (įskaitant peptido). Tačiau yra išimčių. Jie apima peptido grupes su amino grupių hidroksiprolino arba prolino. Jie gali sudaryti tik vieną vandenilio jungtį. Tai turi įtakos baltymų antrinės struktūros formavimąsi. Tokiu būdu, dalimi, kur yra hidroksiprolino arba prolino, peptido grandinė yra lengvai sulenkta dėl to, kad yra tik antrasis vandenilis jungtis, tai būtų laikyti jį (kaip paprastai).

Pavadinimas yra sudarytas iš amino rūgšties peptidas pavadinimai įtraukiami į juos. Dipeptidas duoti du aminogrupės rūgšties tripeptidą - tris, tetrapeptido - keturi, ir taip toliau. Kiekvienas polipeptidas grandinės (arba peptidas) bet kokio ilgio yra pateikti N-galo aminorūgšties, kuriame yra laisvas amino grupę ir C-galinę aminorūgštį, kurioje yra laisvos karboksilo grupė.

Savybės baltymų.

Be šių junginių tyrimo, mokslininkai domina keli klausimai. Mokslininkai pirmiausia siekė sužinoti dydį, nustatyti formą ir svorį, baltymų molekulių. Reikėtų pažymėti, kad tai buvo gana sudėtingas uždavinys. Sunkumų kelia tai, kad nustatant santykinę molekulinę masę padidinti virimo temperatūrą baltymų tirpalo (kaip tai daroma kitais produktais) yra neįmanoma, dėl to, kad baltymų sprendimai ne virti. A pagal užšaldymo taško suteikiant netikslūs sumažinti rodiklio apibrėžimas. Be to, į gryniausia forma baltymai kada nors rasti. Tačiau, su kurios pagalba išsivysčiusiose metodai, buvo nustatyta, kad molekulinė masė svyruoja nuo 14, kad 45 tūkstančių daugiau.

Viena svarbi charakteristika iš junginių yra trupmeninė išsūdymo. Šis procesas yra baltymų iš tirpalo izoliacija po to, kai druskų tirpalų su skirtingų koncentracijų to.

Kitas svarbus bruožas yra denatūruoti. Šis procesas vyksta kritulių baltymų su sunkiaisiais metalais. Denatūracija yra natūralių savybių praradimas. Šis procesas apima skirtingų molekulių konversiją, be to, kad polipeptido grandinės. Kitaip tariant, pagrindinis struktūra baltymų denatūravimo lieka nepakitusi.