Kalbant apie struktūrinių organizacijos proteino molekulių arba baltymų struktūros lygiai

Iš baltymų molekulės struktūra yra tiriamas daugiau nei 200 metų. Ji yra žinoma dėl daug baltymų. Kai kurie iš jų buvo susintetintas (pvz, insulino, RNazės). Pagrindinis struktūrinis ir funkcinis vienetas baltymų molekulių iš amino rūgščių. Be to, karboksilo ir amino grupės ir baltymai yra kitas funkcines grupes, kurios nustatyti jų savybių. Tokias grupes sudaro dedamas į šoninio branchings baltymų molekulės: karboksi grupė asparto rūgštimi arba glutamo rūgšties, amino grupės lizino arba hidroksilizinas, guanidino grupės arginino, imidazolo grupė histidino, hidroksilo grupė serino ir treonino, fenolio grupė tirozino, sulfhidrilo grupė cisteino, disulfido grupė cistino, tioeterio metionino grupė, fenilalaninas benzelnoe branduolys, alifatinių grandinės kitų amino rūgščių.

Yra keturi lygiai struktūrinė baltymų molekulių.

Pirminės struktūros baltymo. Amino rūgštys baltymų molekulės yra sujungtos peptidinėmis obligacijas, tokiu būdu sudarydami pirminės struktūros. Tai priklauso nuo kokybinio sudėties amino rūgščių, jų skaičių ir tarp junginių seka. Pirminės struktūros baltymo dažniausiai lemia Sanger. Testus baltymas yra veikiamas tirpalo ditroftorbenzola (DNP), tokiu būdu susidarant dinitrofenilhidrazino-baltymo (baltymas-DNP). Vėliau DNP hidrolizuotas baltymų suformuota likučių baltymų molekulę ir DNP aminorūgštį. DNP aminorūgščių yra gaunamas iš šio mišinio ir išmatuojamo hidrolizės. Hidrolizės produktai yra aminorūgšties ir dinitrobenzolas. Proteinas molekulės liekanos reaguoja su naujų porcijomis DNP tol, kol visas molekulė nesuiręs į amino rūgščių. Grindžiamas kiekybiniu tyrimo amino rūgščių sudaro pirminės struktūros individualaus grandinės baltymų. Žinoma pirminė struktūra baltymų insulino, mioglobino, hemoglobinas, gliukagono ir daugelis kitų).

Iki Edman baltymas yra gydomi fenilo izocianatu. Kartais naudojant proteolitiniai fermentai - tripsino, pepsinas, chimotripsino, peptidazės, tt

Antrinė struktūra baltymų. Amerikos mokslininkai, naudodami rentgeno tyrimą, nustatė, kad baltymų polipeptidinės grandinės dažnai egzistuoja alfa-spiralės ir kartais beta struktūrų forma.

Alfa-spiralė, palyginti su spiralės laiptų, kurie atlieka iš aminorūgščių liekanų laipsnių funkciją. Molekulėmis, Włókienkowy baltymai (šilko Fibroina) polipeptidas grandinės yra beveik visiškai ištemptas (beta-struktūra) ir išdėstyti rutuliukų, stabilizuoto vandenilio ryšių.

Alfa-Helix gali būti sudaryta spontaniškai polipeptidų (dederon, nailono), kurios molekulinė masė nuo 10 iki 20 tūkst. Taip. Tam tikrais porcijomis molekulės baltymų (insulino, hemoglobino, RNAse) pertraukos alfa sraigtinis konfigūraciją peptido grandinė, ir yra suformuotas sraigtinis struktūrą kito tipo.

Tretinis struktūra baltymų. Spiralės porcijos polipeptido grandinės baltymų molekulės yra skirtingose santykių, kurie lemia tretinį (trimatis) struktūrą, formą ir formą, baltymo molekulės tūrio. Manoma, kad tretinį struktūra automatinis ir atsiranda dėl sąveikos su aminorūgščių liekanų tirpiklio molekulių. Tokiu būdu hidrofobinės radikalai "tempti" į baltymų molekulės, sudarančius sausas zoną ir hidrofilinių grupių yra orientuotos į tirpiklyje, kuris veda į energetiškai palankios būtų lengviau molekulės formavimas. Šis procesas yra lydima intramolekuliniais obligacijų formavimas. Tretinis struktūra baltymų molekulės perinstrumentuoti RNazės, hemoglobino, lizocimo vištienos kiaušinių.

Ketvirtinė struktūra baltymų. Šis struktūros baltymų molekulės tipo atsiranda kaip asociacijos kelių subvienetų integruotų į vieną molekulės rezultatas. Kiekvienas padalinys turi pirminę, antrinę ir tretinę struktūrą.