Baltymai: struktūra ir funkcija. savybės baltymų

Kaip žinoma, baltymai - apie gyvybės kilmę mūsų planetoje pagrindas. Pasak Oparin-Haldane teorija buvo koacervacinio lašas, susidedanti iš molekulių peptidų, ji tapo kilmės gyvenimo dalykų pagrindas. Tai, be abejo, nes vidaus struktūros bet kokio biomasės narys analizė rodo, kad šios medžiagos turi viską: augalai, gyvūnai, mikroorganizmai, grybeliai, virusai. Ir jie yra labai skirtingi savo pobūdžiu ir makromolekulių.

Šių keturių konstrukcijų pavadinimai, jie yra sinonimai:

• baltymai;
• baltymai;
• polipeptidų;
• peptidų.

baltymų molekulės

Jų skaičius yra tikrai nesuskaičiuojami. Šiuo atveju, visi baltymų molekulių gali būti suskirstyti į dvi pagrindines grupes:

• Paprasta - susideda tik iš amino rūgščių sekų prisijungusios peptidinėmis obligacijų;
• kompleksas - Struktūra ir struktūra baltymo pasižymi papildomų protolytic (protezų) grupių, taip pat vadinamas kofaktorių.

Šiuo atveju, sudėtingos molekulės taip pat turi savo klasifikaciją.

Gradaciją kompleksas peptidai

1. Glikoproteinai - yra glaudžiai susijęs baltymų ir angliavandenių junginius. Molekulės struktūra austi protezai grupių mukopolisacharidų.
2. Lipoproteinų - sudėtingas junginys baltymų ir lipidų.
3. Metalų, - kaip protezo grupės yra metalo jonai (geležies, mangano, vario, ir kt.)
4. Nukleoproteinų - grįžtamojo ryšio baltymų ir nukleino rūgščių (DNR, RNR).
5. Fosfoproteidy - nuo konformacijos baltyminės medžiagos ir liekaną, fosforo rūgšties.
6. Chromoproteids - labai panašūs į metalų,, tačiau elementas, kuris yra dalis protezavimo grupė yra spalvotas kompleksas (raudona - hemoglobinas, žalia - chlorofilo ir tt).

Kiekviena grupė aptarti struktūrą ir savybės baltymų yra skirtingi. Funkcijas, kurias jie atlieka, ir skirsis priklausomai nuo molekulės tipo.

Cheminė medžiaga struktūra baltymų

Šiuo požiūriu baltymų - ilgą, masyvi grandinės aminorūgščių liekanų, sujungtų tarpusavyje konkrečios obligacijos vadinami peptidas. Iš šono konstrukcijos rūgštys nukrypti filialą - radikalus. Tai molekulės struktūra buvo atrastas ne XXI amžiaus pradžioje E. Fischer.

Vėliau, baltymai, struktūra ir funkcija baltymų buvo ištirtas išsamiau. Tapo aišku, kad amino rūgštys sudaro peptido struktūrą, iš viso 20, bet todėl jie gali būti sujungti įvairiais būdais. Taigi polipeptidiniq struktūrų įvairovė. Be to, atsižvelgiant į gyvenimą ir savo funkcijų atlikimo procesą baltymai gali atlikti daug cheminių transformacijų seriją. Kaip rezultatas, jie pakeisti struktūrą, ir yra gana naujas tipas ryšį.

Pertrauka peptidinę jungtį, ty, suardyti baltymų struktūrą: grandinės, turi būti pasirinktas labai griežtomis sąlygomis (aukštų temperatūrų, rūgšties arba šarminių katalizatoriaus). Tai yra dėl to, kad didelio stiprumo iš kovalentinių jungčių molekulėje, būtent, peptidas grupės.

Aptikimo baltymų struktūros laboratorijoje yra atliekamas naudojant biureto reakciją - poveikis polipeptido šviežiai nusodinamas hidroksido, vario (II). Iš peptido grupės ir vario jonų kompleksas suteikia ryškiai violetinę spalvą.

Yra keturių pagrindinių struktūrinių organizacijos, kurių kiekvienas turi savo charakteristikas baltymų struktūra.

Lygiai organizacija: pirminė struktūra

Kaip minėta pirmiau, šis peptidas - iš aminorūgščių liekanų su intarpų, bendros fermentų sekos, arba be jų. Taigi tai vadiname pirminės struktūros molekulės, kurios yra natūralus, be abejo, tai yra tiesa amino rūgštys sujungtos peptidų obligacijų, ir nieko daugiau. Tai reiškia, kad polipeptidas linijinė struktūra. Šiuo konkrečiu struktūros šios rūšies baltymų - Šiuo šis derinys rūgščių yra labai svarbus funkcijų baltymų molekulės efektyvumą. Šių savybių dėka galima ne tik identifikuoti peptido, bet ir prognozuoti savybes ir visiškai naujas vaidmuo, kaip dar neatrasta. Pavyzdžiai peptidų, kurių fizinis pirminės struktūros, - insulino, pepsino, chimotripsino ir kt.

antrinė konformacijos

Struktūra ir savybės baltymų šioje kategorijoje šiek tiek skirtis. Tokia struktūra gali būti iš pradžių suformuotas ant pobūdžio arba kai po pirminio hidrolizės standžios, temperatūros ar kitos sąlygos.

Tai konformacijos turi tris veislių:

1. Glotnios, reguliariai, stereoregular ritės sukonstruotas iš aminorūgščių liekanų, kad yra susukti aplink šerdį prijungimo ašį. Tik vyksta kartu pagal vandenilio ryšių pasitaikančių tarp deguonies grupės vienos peptido ir kito, yra vandenilis. Kuriame struktūra yra teisinga dėl to, kad posūkiai tolygiai kartojama kas 4 lygį. Tokia struktūra gali būti tiek kairiarankiams ir pravozakruchennoy. Bet labiausiai žinoma baltymai dekstrorotacinis izomeras. Pavyzdžiui konformacijos yra vadinamas alfa-struktūras.
2. Sudėtis ir struktūra tokio tipo baltymų skiriasi nuo ankstesnės tuo, kad vandenilio obligacijos yra ne suformuota tarp nuolatinio vienas šalia kito ant vienos pusės molekulės liekanos ir tarp iš esmės pašalintas, besiskiriantis tuo, kad pakankamai dideliu atstumu. Dėl šios priežasties, visa struktūra tampa banguotos, spiralinius gyvatė polipeptido grandinių. Yra vienas požymis, kad turėtų būti baltymai. Iš aminorūgščių filialų struktūra turėtų būti kuo trumpesnis, kad glicino ar alanino, pavyzdžiui. Šis antrinio konformacijoje tipas vadinamas beta lapus jų gebėjimą laikytis kartu, jei bendra struktūra formavimas.
3. Priklausanti į trečiąjį tipo baltymų struktūrą, kuri naudojama biologijos žymi sudėtingą raznorazbrosannye, nerūšiuotą, gaunant fragmentus, jokių stereoregularity ir gali keisti struktūrą pagal išorės sąlygų įtakos.

Pavyzdžiai baltymų turintys vidurinį struktūra pagal pobūdį, nėra atskleista.

Aukštasis mokslas

Tai gana sudėtingas reljefas, turinti vardą "globulėje". Kas yra baltymas? Iš jo struktūra remiasi antrinės struktūros, bet pridėta naujų sąveikos tipus tarp grupių atomų, ir visos molekulės klosčių kaip, nukreipiamas taip, tai, kad hidrofilinės grupės buvo nukreiptas į lašelių ir hidrofobinės - out.

Tai paaiškina, kodėl baltymų molekulės mokestį į vandens koloidinių tirpalų. Kokie yra sąveikų tipai ten?

1. Vandenilio obligacijos - nesikeičia tarp tų pačių dalių, kaip ir antrinės struktūros.
2. Hidrofobinis (hidrofilinis) sąveika - kyla, kai ištirpinta vandenyje polipeptido.
3. Joninis traukos - raznozaryazhennymi suformuota tarp aminorūgščių liekanų (radikaliai) grupių.
4. Kovalentinės sąveika - gali būti suformuota tarp konkrečių rūgštinėmis vietų - cisteino molekulių, arba, tiksliau, jų uodegos.

Tokiu būdu, sudėtis ir struktūra baltymų, kurių tretinę struktūrą gali būti apibūdinta kaip suvyniotos į lašeliai polipeptidinių grandinių, atraminių ir stabilizuojančių savo konformaciją dėl įvairių tipų cheminių sąveikų. Pavyzdžiai tokių peptidų: fosfoglitseratkenaza, tRNR, alfa-keratino, šilko Fibroino, ir kt.

Ketvirtinė struktūra

Tai yra vienas iš labiausiai sunku iš lašelių, kurie sudaro baltymus. Struktūra ir funkcija baltymų tokio plano yra labai universalus ir konkretus.

Kas tai yra raumeningumo? Ji yra keletas (kartais dešimtys) didelių ir mažų polipeptidinių grandinių, kurios susidaro nepriklausomai vienas nuo kito. Bet tada dėl tų pačių sąveiką, kad mes laikomi už aukštąjį struktūros šių peptidų, yra susukti ir susipynę. Tokiu būdu gautas sudėtingus konformacinė iškilimus, kuriuose gali būti metalo atomus, ir lipidų grupes, ir angliavandenių. Pavyzdžiai tokių baltymų: DNR polimerazės, tabako gaminiai viruso apvalkalo baltymo, hemoglobino koncentraciją, ir kt.

Visi peptidų struktūros aptarėme turi savo metodus identifikuoti laboratorijoje, remiantis dabartinėmis galimybėmis naudojant chromatografiją, centrifuguojant, elektronų ir optiniu mikroskopu ir aukštus kompiuterines technologijas.

funkcijos

Struktūra ir funkcija baltymų yra glaudžiai koreliuoja su viena kitai. Tai reiškia, kad kiekvienas peptidas vaidina vaidmenį, kuris yra unikalus ir specifinis. Yra ir tokių, kurie sugeba atlikti gyvą ląstelę, keli reikšmingi sandoriai. Tačiau ji gali būti apibendrinti, kaip išreikšti pagrindines funkcijas baltymų molekulių į gyvų būtybių įstaigoms:

1. Teikti srautą. Vienaląsčių organizmų ar organoidus, arba tam tikrų tipų ląstelių sugeba judėjimo, įpjovimų, judesius. Šis baltymas yra su sąlyga,,, priklausantys jų struktūros variklio aparatai: blakstiena, Maišymo, citoplazmiškai membranos. Jeigu mes kalbame apie negalėjimo poslinkio ląstelių, baltymų gali prisidėti prie jų mažinimo (Miozinas raumenų).
2. Mitybos arba atsarginę funkciją. Tai baltymų molekulių kaupimasis oocituose, embrionus ir augalų sėklų tolesnio pildymo trūksta maistinių medžiagų. Nuo skilimo peptidų gaminti amino rūgščių ir biologiškai aktyvių medžiagų, kurios reikalingos normaliam vystymuisi gyvųjų organizmų.
3. Energijos funkcija. Be angliavandenių verčia organizmas gali gaminti ir baltymai. Į 1 g peptido išleistas 17,6 kJ naudingą energiją adenozino trifosfato (ATP), kuri yra išleidžiama gyvybiškai svarbių procesų forma irimo.
4. Signalo ir reguliavimo funkcija. Jis susideda atlikti atidžiai stebėti vykstančius procesus ir signalų perdavimas iš ląstelių audinys, iš jų į institucijų, iš vėliau prie sistemos ir pan. Tipiškas pavyzdys yra insulinas, kuris yra griežtai fiksuoja gliukozės kiekį kraujyje skaičių.
5. Receptorių funkcija. Tai pasiekiama keičiant peptido su vienoje pusėje membranos konformaciją ir sukabinimui kitą galą restruktūrizavimo. Kai tai atsitinka, ir reikalaujama, kad signalo perdavimo ir informacija. Dauguma šių baltymų yra įdėta į citoplazminio membranos ląstelių ir atlikti griežtai kontroliuoti visą krovimo artimosios tekėti pro jį. Taip pat įspėti jus cheminės ir fizinės aplinkos pokyčius.
6. Transporto funkcija peptidų. Jis atliekamas kanalai baltymų ir transporterių baltymus. Jų vaidmuo yra akivaizdus - transportuoti pageidautina molekules į svetaines su mažu koncentracijos aukštų dalys. Būdingas pavyzdys yra deguonies ir anglies dioksido transporto iš organų ir audinių baltymų hemoglobino. Jie taip pat pasiekė junginių pristatymą su mažos molekulinės masės per membraną į ląstelę.
7. Struktūra funkcija. Vienas iš svarbiausių iš tų, kurie atlieka baltymų. Ląstelių ir jų organoidus struktūra pateikta peptidus. Jie yra panašūs į rėmo nustatyti formos ir struktūros. Be to, jie taip pat ją paremti, ir, jei reikia keisti. Todėl, augimui ir vystymuisi Visi gyvi organizmai esminių baltymų dietos. Tokie peptidai apima elastino, tubulino, kolageno, aktino, ir kitokie keratino.
8. Katalizinio funkcija. Jos atlieka fermentų. Daug ir įvairių, jie paspartinti visas cheminės ir biocheminės reakcijos organizme. Be jų dalyvavimo, paprastas obuolių skrandyje galėtų suvirškinti tik dvi dienas, tai tikėtina, kad sulenkti tuo pačiu metu. Pagal Katalazė, peroksidazės ir kitų fermentų veiksmų, šis procesas vyksta per dvi valandas. Apskritai, tai yra dėka šis vaidmuo, baltymų anabolizmą ir katabolizmą atliekamas, tai yra, plastmasių ir energijos apykaitą.

Apsauginis vaidmuo

Yra keletas tipų grėsmes, iš kurių baltymai skirtos apsaugoti organizmą.

Pirma, Cheminis trauminių reagentai, dujos, molekulės, medžiagos spektrai veiksmų. Peptidai yra pajėgi dalyvauti jų cheminės reakcijos, pavertimą nekenksmingas forma arba tiesiog neutralizuoti.

Antra, fizinis grėsmę iš žaizdos - jeigu baltymų fibrinogeno laiku Netiksli virsta fibrino tuo pažeidimo vietoje, kraujo nėra stingti, taigi įvyks nepraeinamumas. Tada, priešingai, ji turi plazminą peptido, galinti čiulpti krešulys ir atkurti praeinamumas laivo.

Trečia, imuniteto grėsmė. Struktūra ir vertė baltymų, kurie sudaro imuninę apsaugą, yra labai svarbus. Antikūnai, imunoglobulinai, interferonai - visi reikšmingi ir svarbūs elementai limfinės ir imuninės sistemos. Bet pašalinių dalelių, kenksminga molekule, negyvų ląstelių arba jų visai struktūros dalis yra taikoma nedelsiant tyrimo, kurį peptidų junginys. Štai kodėl žmogus gali turėti, be narkotikų pagalbos kasdien apsisaugoti nuo infekcijos ir paprastų virusų.

fizikinės savybės

Baltymo ląstelių struktūra yra labai specifiniai ir priklauso nuo funkcijos. Bet fizikines savybes peptidų yra panašūs ir gali būti sumažintas iki šių charakteristikų.

1. Svoris molekulės - 1000000 daltonų.
2. Vandeniniame tirpale sudaro koloidinis sistemą. Ten struktūra įgyja įkrauti gali skirtis priklausomai nuo terpės rūgštingumo.
3. Kai jis yra veikiamas atšiauriomis sąlygomis (spinduliuotės, rūgštimi arba šarmu, temperatūros, ir tt) galėtų persikelti į kitas lygiai konformacijų, t.y. denatūruoti. Į 90% atvejų negrįžtamas procesas. Tačiau yra atvirkštinis perėjimas - renatūracijos.

Šie pagrindiniai savybės fizinių savybių peptidų.