Aktyvus fermento centras: struktūra, savybės. Kas atrado aktyvų fermento centrą? Kas vadinamas aktyviu fermento centru?

Mes visi girdėjome apie fermentus, tačiau mažai tikėtina, kad mes visi žinome, kaip tiksliai išdėstytos šios medžiagos ir kodėl jų reikia. Šis straipsnis padės suprasti fermentų (fermentų) struktūrą ir funkcijas apskritai bei jų aktyvius centrus.

Tyrimų istorija

1833 m. Prancūzų chemikas Anselmas Payenas atrado ir apibūdino fermento amilazės savybes.

Po kelerių metų Louisas Pasteuras, tyręs cukraus pavertimą alkoholiu, dalyvaudamas mielėse, pasiūlė, kad šis procesas yra susijęs su cheminėmis medžiagomis, sudarančiomis mieles.

XIX a. Pabaigoje fiziologas Willie Kühne pirmą kartą pristatė terminą "fermentas".

1897 m. Vokietis Edwardas Buchneris išskyrė ir apibūdino zymą, fermentinį kompleksą, kuris katalizuoja sacharozės pavertimo etilo alkoholiu reakciją. Gamtoje mizėse rasta didelė kiekio zymase.

Neaišku, kada ir kas atrado aktyvų fermento centrą, nežinoma. Šis atradimas priskiriamas Nobelio premijos laureato chemui Eduardui Buchneriui, Amerikos biologui Jamesui Sumneriui ir kitiems žinomiems mokslininkams, kurie dirbo fermentinės katalizės tyrime.

Bendra informacija apie fermentus

Prisiminkite, kad fermentai yra baltyminio pobūdžio medžiagos, kurios gyvuose organizmuose atlieka cheminių reakcijų katalizatorius. Enzime yra sritys, kurios tiesiogiai nedalyvauja, reakcijos eiga suteikia aktyvų fermento centrą.

Mes pateikiame keletą fermentų savybių:

1) efektyvumas. Šiek tiek katalizatoriaus pakanka chemines reakcijas paspartinti 10 ⁶ kartų.

2) Specifiškumas. Vienas fermentas nėra universalus katalizatorius bet kokiai reakcijai ląstelėje. Fermentams išreiškiamas veiksmo specifiškumas: kiekvienas fermentas katalizuoja tik vieną ar kelias reakcijas su panašiais substratais (pradiniais reagentais), bet skirtingo cheminio pobūdžio reagentams tas pats fermentas gali būti nenaudingas. Sąveika su tinkamais substratais ir tolesnis reakcijos pagreitis užtikrina aktyvų fermento centrą.

3) Kintama veikla. Fermentų aktyvumas ląstelėje nuolat keičiasi nuo mažo iki aukšto.

4) Tam tikrų fermentų koncentracija ląstelėje nėra pastovi ir gali skirtis priklausomai nuo išorinių sąlygų. Tokie fermentai vadinami indukuojamais biologijoje.

Fermentų klasifikacija

Pagal savo struktūrą dažniausiai yra atskirti fermentus į paprastus ir sudėtingus. Paprastą sudaro tik aminorūgščių liekanos, sudėtiniai junginiai turi ne baltymų grupę. Kompleksai vadinami kofermentais.

Pagal katalizuotų reakcijų tipą fermentai skirstomi į:

1) oksidoreuktazės (katalizuoja redokso reakcijas).

2) Transferazės (atlieka atskiras atomų grupes).

3) Liases (skilimo cheminiai junginiai).

4) lipazės (formos obligacijos reakcijose dėl ATP energijos).

5) izomerazės (dalyvauja izomerų abipusio konversijos reakcijose).

6) Hidrolazės (katalizuojančios cheminės reakcijos su hidrolitinių jungčių skilimu).

Fermento struktūra

Fermentas yra sudėtinga trimatis struktūra, kurią daugiausia sudaro aminorūgščių likučiai. Taip pat yra protezinė grupė - komponentas, kurio sudėtyje nėra baltymų, susieti su aminorūgščių likučiais.

Fermentai iš esmės yra kūginiai baltymai, kuriuos galima sujungti į sudėtingus kompleksus. Kaip ir kitos baltyminio pobūdžio medžiagos, fermentai denatūruojami, kai temperatūra kyla arba tam tikri cheminiai reagentai veikia. Denaturacijos metu pasikeičia fermento tretinė struktūra ir, atitinkamai, aktyvių fermentų centro savybės. Dėl to fermento aktyvumas smarkiai sumažėja.

Katalizuojamas substratas paprastai yra daug mažesnis už pačią fermentą. Paprasčiausias fermentas susideda iš šešiasdešimties aminorūgščių liekanų, o jo aktyvusis centras yra tik du.

Yra fermentų, kurių katalizatoriaus vieta nėra amino rūgščių, bet protezinė organinių arba (dažniausiai) neorganinių kilmės - kofaktoriaus grupė.

Aktyviojo centro koncepcija

Tik nedidelė fermento dalis tiesiogiai dalyvauja cheminėse reakcijose. Ši fermento dalis vadinama aktyviuoju centru. Aktyvus fermento centras yra lipidas, keletas aminorūgščių liekanų arba protezinė grupė, kuri susiriša su substratu ir katalizuoja reakciją. Aktyviosios vietos aminorūgšties likučiai gali priklausyti bet kokioms amino rūgštims - poliariniam, nepoliniam, įkraunamam, aromatiniam, neužkraunamam.

Labiausiai svarbi fermento dalis yra aktyvus fermento centras (tai yra lipidas, aminorūgštys ar kitos medžiagos, galinčios sąveikauti su reagentais), be to, šios medžiagos būtų nenaudingos.

Paprastai fermento molekulėje yra tik viena aktyvi svetainė, jungianti vieną ar daugiau panašių reagentų. Aktyviojo centro aminorūgšties likučiai sudaro vandenilio, hidrofobines arba kovalentines jungtis, sudarančias fermento ir substrato kompleksą.

Aktyviojo centro struktūra

Aktyvus paprastų ir sudėtingų fermentų centras yra kišenė arba plyšys. Ši aktyviojo fermento centro struktūra turi atitikti substratą elektrostatiniu ir geometriniu būdu, nes fermento tretinio struktūros pasikeitimas gali pakeisti aktyvią vietą.

Įrišimo ir katalizatoriaus centrai yra aktyviojo centro enzimas. Akivaizdu, kad suspaudimo centras "patikrina" substrato suderinamumą ir bendrauja su juo, o katalizinis centras tiesiogiai dalyvauja reakcijoje.

Aktyviojo centro susiejimas su substratu

Siekiant paaiškinti, kaip aktyvus fermento centras susieja su konkrečiu reagentu, buvo pasiūlytos kelios teorijos. Populiariausi iš jų - "Fisher" teorija, taip pat yra ir "užrakto ir raktų" teorija. Fischeras teigė, kad yra fermento, kuris idealiai tinka kiekvienam substratui, atsižvelgiant į jo fizikines ir chemines savybes. Po fermento-substrato komplekso susidarymo jokių pokyčių nėra.

Kitas amerikiečių mokslininkas Danielas Koschlandas papildė Fisher'io teoriją prielaida, kad aktyvus fermento centras gali keisti savo konformaciją, kol pasieks tam tikrą substratą.

Fermentinių reakcijų kinetika

Fermentinių reakcijų eigos ypatybes tiria atskiras biochemijos skyrius - fermentinė kinetika. Šis mokslas nagrinėja reakcijų būklę skirtingose fermentų ir substratų koncentracijose, reakcijos greičio priklausomybę nuo temperatūros viduje ląstelėje, taip pat aktyvių fermentų centro savybes, priklausomai nuo fizikinių ir cheminių terpės parametrų pokyčių.

Fermentų kinetika veikia tokiomis sąvokomis kaip reakcijos greitis, aktyvacijos energija, aktyvacijos barjeras, molekulinis aktyvumas, specifinė veikla ir pan. Išnagrinėsime kai kurias iš šių sąvokų.

Kad biologinė reakcija atsirastų, reagentai turi perduoti tam tikrą energiją. Ši energija vadinama aktyvacijos energija.

Pridedant fermentą į reagentus, gali sumažėti aktyvacijos energija. Kai kurios medžiagos reaguoja be fermentų dalyvavimo, nes aktyvinimo energija yra per didelė. Reakcijos pusiausvyra nekeičia pridėjus fermento.

Reakcijos greitis yra reakcijos produkto kiekis, kuris atsiranda arba dingsta per vienetinį laiką.

Reakcijos greičio priklausomybė nuo substrato koncentracijos būdingas be matmenų fiziniu kiekiu, Michaelio konstanta.

Molekulinė veikla - substrato molekulių skaičius, konvertuojamas vienos fermento molekulės vienetu metu.