Iš fermentų ir jų būdais veiklos reglamentas

Kaip gyvena klausimu vieneto, kuris veikia kaip atvirų biologinių sistemų rinkinys, ląstelių nuolat bendrauti su išorės aplinka medžiagos ir energija. Siekiant išlaikyti homeostazę jame yra specialių medžiagų baltymų pobūdžio grupė - fermentų. Struktūrą, funkciją ir reguliavimas aktyvumo fermentų studijavo specialų filialą biochemija, enzimoloģijā vadinamas. Šiame straipsnyje, naudojant konkrečius pavyzdžius, mes atsižvelgsime į įvairius mechanizmus ir metodus reglamentuojantys fermentų būdingų aukštesniųjų žinduolių ir žmonių veikla.

Reikalingos sąlygos optimaliai fermento aktyvumo

Biologiškai aktyvių agentų, kurie pasirinktinai turi įtakos abu ĮSISAVINANT reakciją ir skilimo eksponuoti savo kataliziniai savybes ląstelėse esant tam tikroms sąlygoms. Pavyzdžiui, svarbu išsiaiškinti, kokiais dalis ląstelėje vyksta cheminiu būdu, kuris apima fermentų. Dėl plitimo (iš citoplazmos į svetaines skyrius) antagonistinis reakcijos pasitaiko įvairių jos dalių ir organoidus.

Tokiu būdu, baltymų sintezę yra atliekami per ribosomų ir jų skilimo - į hyaloplasm. Mobilieji veikla reguliavimas fermentų, kurie katalizuoja biochemines reakcijas priešais, ne tik suteikia optimalų debitą apykaitą, bet ir apsaugo nuo energijos nenaudingas medžiagų apykaitos išsidėstymą.

multifermentinis kompleksas

Struktūrinė ir funkcinė organizacija iš fermentų, fermentiniai formos vienetas ląstelės. Dauguma cheminių reakcijų, vykstančių jame yra tarpusavyje susiję. Jei kelių etapų cheminio proceso produkto pirmos reakcijos Būtinas tolesnis reaguojančiosios medžiagos, šiuo atveju, erdvinis išdėstymas fermentų ląstelėje, yra išreiškiamas ypač stipriai.

Reikia nepamiršti, kad fermentai yra iš prigimties paprastas arba sudėtingas baltymų. Ir jų jautrumas korinio substratų daugiausia susijęs su jos pačios erdvinės konfigūracijos tretinio arba ketvirtinio struktūros peptido kaita. Fermentų ir reaguoti į pokyčius ne tik korinio ryšio parametrų, tokių kaip cheminė sudėtis hyaloplasm, koncentracijos reagentų ir reakcijos produktų, temperatūros, bet taip pat į pokyčius kaimyninių ląstelių arba ekstraląstelinio skysčio.

Kodėl ląstelės skirstomos į skyrių

Protingas ir logiška gyvūnijos prietaisas tiesiog nuostabi. Tai visiškai taikoma gyvybės apraiškų, būdingų ląstelių. Už mokslininkas chemikas gana aišku, kad Daugiakryptės fermentiniai cheminės reakcijos, pavyzdžiui, iš glikolizės ir gliukozės sintezė gali būti vykdomas toje pačioje vamzdžio. Kaip, tada, padėtis priešinga reakcijos hyaloplasm vienos ląstelės, kuri yra už savo elgesį substratas? Pasirodo, kad ląstelinė turinys - citozolyje, - kur antagonistinis cheminių procesų yra atliekamas atskirti vienas ir izoliuoti formos lokusų - terpes. Dėl savo medžiagų apykaitos reakcijos aukštesniųjų žinduolių ir žmonių reglamentuoja ypač tiksliai ir medžiagų apykaitos produktai yra transformuojami į formą, lengvai prasiskverbia pro ląstelių svetaines sienos. Be to, jie atkurti pirminę jo struktūrą. Be to, citozolyje, fermentai esančius organoidus: ribosomų, Mitochondrija, branduolys, lizosomas.

Fermentų vaidmuo energijos apykaita

Apsvarstykite oksidacinį dekarboksilinimą piruvato. Reguliavimas katalizinio aktyvumo fermentų jis buvo gerai mokėsi enzimoloģijā. Šis biocheminis procesas vyksta mitochondrijų - dvumembrannyh Organelle eukariotinių ląstelių - ir tarpinį procesą tarp anoksinėmis suskaidymo gliukozės ir Krebso ciklo metu. Piruvato dehidrogenazės kompleksas - PDH - yra trys fermentą. Be aukštesniųjų žinduolių ir žmonės sumažinti jos vyksta didėjant koncentracijai acetil-CoA ir Nath, ty alternatyvių švietimo galimybes molekulių acetil-CoA atveju. Jei reikia ląstelių daugiau porcijų energijos ir reikalauja naujų akceptorius molekules Stiprintuvams reakcijų trikarboksirūgšties ciklo, fermentai yra aktyvuota.

Kas yra alosterinis slopinimas

Reguliavimas fermentų aktyvumo gali būti atliekamas su specialiomis medžiagomis - katalizinių inhibitoriais. Jie gali būti kovalentiškai prijungta prie konkretaus loci fermento, aplenkiant savo aktyvų svetainę. Tai veda prie erdvinės deformacijos katalizatoriaus struktūros ir automatiškai sukelia šios fermentinių savybių sumažėjimą. Kitaip tariant, yra alosterinis reguliavimas fermentų aktyvumo. Mes taip pat pridurti, kad šis katalitinis veiksmų būdingų oligomeric fermentų forma, t tiems, kurių molekulės susideda iš dviejų ar daugiau polimerinių baltymų subvienetų. PDH-kompleksas aptarta ankstesniame antraštinėje dalyje, yra tik yra trys oligomerinės fermentą: piruvato dehidrogenazės, dehidrogenazės ir degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

reguliavimo fermentai

Tyrimai Enzymology Nustatytas faktas, kad cheminių reakcijų dažnis priklauso tiek nuo koncentracijos ir veiklos katalizatorius. Dažniausiai, pagrindinis metabolizmo keliai yra fermentų, reguliuojančių reakcijos greitį visuose savo svetainėse.

Jie vadinami reguliavimo ir paprastai įtakos pradinį reakciją komplekso, ir gali dalyvauti dauguma lėtai cheminių procesų negrįžtamai reakcijos, arba prisijungti prie filialuose kiekis reagentus metabolizmo.

Kaip yra peptidas sąveika

Vienas iš metodų, fermento aktyvumo reguliavimas pasireiškia ląstelės yra baltymas-baltymų sąveikos. Kas tai yra? Reguliavimo baltymai yra prijungta prie fermento molekulės, kuriuo jų aktyvavimas. Pavyzdžiui, adenilatciklazę fermentas ant vidinio paviršiaus ląstelės membranos ir gali sąveikauti su tokių struktūrų kaip hormono receptoriaus ir peptido, išdėstytą tarp jo ir fermento. Nes gautas junginys hormono receptoriaus keičia savo baltymų tarpinį erdvinę patvirtinimą, šis didinant katalizinio savybes adenilatciklazę biochemijos metodas yra vadinamas "aktyvavimo dėl stojimo reguliavimo baltymai."

Protomerai ir jų vaidmuo biochemijos

Šis medžiagų grupė, kitaip vadinamas baltymų kinazės, paspartinti anijonų PO ₄ ^3- gidroksogrupp aminorūgščių priklausančio peptido makromolekulės perdavimą. Reguliavimas fermentų protomerų veikla bus laikoma mūsų kaip baltymų kinazės A. Tai molekulė, pavyzdžiui - tetrameras susideda iš dviejų katalizinis ir du reguliavimo subvienetų ir peptido neturi veikti kaip katalizatorius, kol reguliavimo regionas protomero pridedamas keturių stovykla molekulę. Tai sukelia transformacijos erdvinės struktūros reguliavimo baltymų, kuris veda į dviejų katalizinių aktyvinto proteino dalelės, tai yra disociacijos protomerų išleidimo. Jei atskirai nuo reguliavimo subvienetų cAMP molekulės, baltymų kinazės neaktyvus kompleksas dar kartą atkurta tetramero, kaip tai atsitinka asociacijos katalizinių ir reguliavimo peptidines daleles. Tokiu būdu, dėl to, kaip fermentinio aktyvumo reguliavimas aptarta anksčiau, pateikti savo grįžtamą pobūdžio.

Chemijos reguliavimas fermentų aktyvumo

Biochemijos ir studijavo šiuos reguliavimo fermentų aktyvumo, fosforilinimas, dephosphorylation mechanizmus. Iš reguliavimo fermentinio aktyvumo mechanizmas šiuo atveju turi tokią formą: amino rūgšties liekanų fermento, kurių sudėtyje yra OH ^-, pakeisti savo cheminės modifikacijos dėl sąlyčio su fosfoproteinfosfataz. Šiuo atveju, korekcija gali būti taikoma aktyviosios vietos fermento, kuriame dėl kažkokių priežasčių fermentai tai įjungiant juos ir kitiems - slopinamai. fosfoproteinfosfataz katalizinių savybių patys reguliuoja hormonų ruožtu. Pavyzdžiui, gyvūnų krakmolas - glikogenas - ir riebalų tarp valgymų yra suskirstomi į virškinimo traktą, arba tiksliau, į dvylikapirštę žarną prie gliukagono poveikio - kasos fermento.

Šis procesas sustiprina fosforilinant mitybos virškinimo fermentų. Aktyvioje laikotarpį virškinimo, kai maisto patenka iš skrandžio į dvylikapirštės žarnos, gliukagono sintezė yra sustiprintas. Insulino - vienas kasos gaminamo fermento alfa ląstelių Langerhans'o salelių, - sąveikauja su receptoriaus, įskaitant fosforilinimo tos pačios mechanizmo virškinimo fermentų.

dalinė proteolysis

Kaip matote, lygiai reguliavimo fermentų aktyvumo ląstelės svyravo. Fermentus, kurie yra ne citozolyje arba organoidus (kraujo plazmos arba virškinimo trakte), aktyvacijos metodo yra hidrolizės peptido obligacijas CO-NH procesas. Jis yra būtinas, nes tokie fermentai sintetinami neaktyvios formos. Molekulė yra suskaldytas fermentu peptido dalį, o likusi dalis yra taikoma modifikavimo aktyviosios vietos struktūros. Tai veda prie to, kad fermentas "apima darbo būklę", tai yra, gali turėti įtakos cheminių procesų eigą. Pavyzdžiui, neaktyvus fermentas kasos tripsinogenas ne skaldo baltymų maisto produkto pateikimą į dvylikapirštę žarną. Tai vyksta pagal enteropeptidase proteolizė veiksmų. Po kurio aktyvuojamas ir dabar vadinamas tripsinas. Dalinis proteolizė - procesas yra grįžtamas. Tai atsitinka tais atvejais, pavyzdžiui, fermentų, kurie skaldo polipeptidų kraujo krešėjimą aktyvacijos.

Vaidmuo koncentracijos pradinių medžiagų ląstelių medžiagų apykaitą

Reguliavimas fermento substrato prieinamumą žiūrima iš dalies kontaktinę subtitrų veikla "Multifermentinių kompleksas." Katalizinio reakcijų, vykstančių keliais etapais norma, yra labai priklauso nuo molekulės pradinę medžiagą skaičius yra hyaloplasm ląstelių ar organoidus. Tai yra dėl to, kad metabolizmo greitis yra tiesiogiai proporcingas pradinės vaistinės medžiagos koncentraciją. Didesni reaguojančiosios medžiagos, esančios molekulės citozolyje, tuo didesnis visų vėlesnių cheminių reakcijų greitis.

alosterinis reglamentas

Fermentai, kurių veikla yra kontroliuojama ne tik pradinių medžiagų, reagentų, bet taip pat efektorinės medžiagų koncentraciją, būdinga tai, kad taip vadinamas alosterinio reguliavimą. Dauguma šių fermentų pateikti su tarpinių produktų metabolizmo ląstelėje. Dėl vykdomuosius ir įgyvendino fermentų aktyvumo reguliavimas. Biochemija parodė, kad šie junginiai, vadinami alosterinis fermentai, yra labai svarbūs ląstelių metabolizmui, nes jie turi labai didelį jautrumą pokyčiams jo homeostazę. Jei fermentas slopina cheminę reakciją, ty ji sumažina savo greitį - tai yra, vadinamas neigiama efektoriaus (inhibitorius). Priešingu atveju, kai yra reakcijos norma padidėjo, jis ateina į aktyvatoriaus - teigiamas vykdymo elemento. Daugeliu atvejų pradinės medžiagos, t.y. reagentai patenkančių į cheminių sąveikų vaidina tam tikrą vaidmenį aktyvatorių. Žinoma, produktų, susidariusių daugiapakopių reakcijų elgtis taip, kaip inhibitoriais. Ši reguliavimo pastatytas ant koncentracijos reagentų ir produktų santykių tipas, vadinamas heterotrofinių.